DEFAULT 

Состав и строение белков доклад по биологии

Митофан 1 comments

Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Наглядная биохимия. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. Регуляторные пептиды — вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма.

Дипептид Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид см. Полипептид Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. Значение свободных аминокислот Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Назначение аминокислот 1. Глутаминовая кислота Используется в психиатрии при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травмв комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии.

Аспарагиновая кислота Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. Метионин Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды.

  • Прочитайте текст учебника А.
  • Белки — амфотерные электролиты.
  • Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
  • Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям.
  • Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез.
  • Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле.

Глицин Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Лизин Основная пищевая и кормовая добавка.

Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5. По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы:.

Пептиды Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. К пептидам относятся: 1. Пептидные антибиотики грамицидин S. Классификация белков В зависимости от строения различают простые и сложные белки. Простые белки состоят только из белковой части.

Состав и строение белков доклад по биологии 2849

Сложные имеют небелковую часть. Структуры белка Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную см. Структура белка 1. Денатурация и ренатурация Серповидноклеточная анемия Серповидноклеточная анемия — это наследственная болезнь, при которой эритроциты, участвующие в переносе кислорода, выглядят не в виде диска, а принимают форму серпа см.

Внешний вид нормального и серповидного эритроцита Симптомы: потеря трудоспособности, постоянная отдышка, учащенное сердцебиение, пониженный иммунитет. Одним из признаков серповидноклеточной анемии является желтизна кожных покровов. Заключение Существуют различные формы заболевания. Список литературы Каменский А. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка рис.

Такая сложность структуры белковых молекул связана титульный лист реферата кфу разнообразием функций, свойственных этим биополимерам. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией рис.

Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.

Этот процесс частично обратим: если не разрушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы гликопротеиныжиры липопротеинынуклеиновые кислоты нуклеопротеины и др. Роль белков в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяется в конечном счете набором белков. Состав и строение белков доклад по биологии таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных [80].

Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

5441424

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. В результате меняется конформация другой теоретическое значение дипломной работы молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.

Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию миозинперемещение клеток внутри организма например, амебоидное движение лейкоцитовдвижение ресничек и биологииа также активный и направленный внутриклеточный транспорт кинезиндинеин.

Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины также биологии за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислота также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин.

Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [84]. Аминокислоты, которые не могут строение белков синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа состав, которая катализирует первый этап в образовании лизинаметионина и треонина из аспартатаотсутствуют у животных.

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварениякоторый обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса.

Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки биологии, в особенности мускулов, служат источником энергии [85]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых норм потребления белков человеком. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Структуру и функции доклад изучают как на очищенных препаратах in vitroтак и в их естественном окружении в живом организме, in vivo.

Исследования белков in vivo в клетках или в целых организмах предоставляют дополнительную информацию о том, где они функционируют и как регулируется их активность [86]. Методы молекулярной и клеточной биологии обычно применяются для изучения синтеза и локализации белков в клетке. Расположение такого белка в клетке можно увидеть с помощью флуоресцентного микроскопа [88]. Кроме того, белки можно визуализировать с помощью распознающих их антител, которые в свою очередь несут флуоресцентную метку.

Часто одновременно с изучаемым белком визуализируют известные белки таких органелл, как эндоплазматический ретикулум, аппарат Гольджи, лизосомы и вакуоли, что позводяет более точно определить локализацию изучаемого белка [89]. Иммуногистохимические методы обычно используют антитела, которые коньюгированы с ферментами, катализирующими реакцию образования люминесцирующего или окрашенного продукта, что позволяет сравнить локализацию и количество изучаемого белка в образцах. Более редкой методикой определения расположения белков является равновесное ультрацентрифугирование клеточных фракций в градиенте сахарозы или хлорида цезия [90] [91].

Образец подготавливается для электронной микроскопии, а затем обрабатывается антителами к белку, которые соединены с электронно-плотным материалом, как правило, золотом [92]. С помощью сайт-направленного мутагенеза исследователи могут изменять аминокислотную последовательность белка и, следовательно, его пространственную структуру, расположение в клетке и регуляцию его активности.

С помощью этого метода, используя модифицированные тРНК [93]можно также ввести в белок искусственные аминокислоты, и сконструировать белки с новыми свойствами [94].

Для выполнения анализа in vitro белок должен быть очищен от других клеточных компонентов. Этот процесс обычно начинается с разрушения клеток и получения так называемого клеточного экстракта. Далее методами центрифугирования и ультрацентрифугирования этот экстракт может быть разделён на: фракцию, содержащую растворимые белки; фракцию, содержащую мембранные липиды и белки; и фракцию, содержащую клеточные органеллы и нуклеиновые кислоты. Осаждение белков методом высаливания применяется для разделения белковых смесей, а также позволяет сконцентрировать белки.

Седиментационный анализ центрифугирование позволяет фракционировать белковые смеси по значению константы седиментации отдельных белков, измеряемой в состав и строение белков доклад по биологии S [95]. Чтобы выделить необходимый белок или белки на основе таких свойств, как молекулярная массазаряд и аффинность, затем используются различные виды хроматографии [96] [97].

Кроме того, белки могут быть выделены в соответствии с их зарядом с использованием электрофокусирования [98]. Чтобы упростить процесс очистки белков, часто используется генетическая инженериякоторая позволяет создать производные белков, удобные для очистки, не затрагивая их структуры или активности.

Множество других меток было разработано, чтобы помочь исследователям выделить специфические белки из сложных смесей чаще всего методом аффинной хроматографии [99]. Масс-спектрометрия позволяет идентифицировать выделенный белок по его молекулярной массе и массе его фрагментов [].

Для определения количества белка в образце используют ряд методов [] : биуретовый методмикробиуретовый методметод Бредфордаметод Лоуриспектрофотометрический метод. Основные экспериментальные методы протеомики включают:. Совокупность всех биологически значимых взаимодействий белков в клетке называется интерактомом []. Систематическое исследование структуры белков, представляющих все возможные типы третичных структурназывается структурной геномикой на газовая промышленность россии.

«СОСТАВ, СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ»

Предсказание пространственной структуры с помощью компьютерных программ in silico позволяется строить модели белков, структура которых ещё не определена экспериментально []. Методы предсказания рецензии на книгу по структуры белков используются в развивающейся области генетической инженерии белковс помощью которой уже получены новые третичные структуры белков []. Более сложной вычислительной задачей является прогнозирование межмолекулярных взаимодействий, таких как молекулярная стыковка и предсказание белок-белковых взаимодействий [].

С помощью гибридных методов, сочетающих стандартную молекулярную динамику с квантовой механикой, были исследованы электронные состояния зрительного пигмента родопсина []. Материал из Википедии состав и строение белков доклад по биологии свободной энциклопедии. Это стабильная версияпроверенная 19 июля У этого термина существуют и другие значения, см. Белки значения.

Основная статья: Амфотерность. Основная статья: Растворимость. Основная статья: Денатурация белков. Основная статья: Первичная структура. Основная статья: Вторичная структура. Основная статья: Третичная структура. Основная статья: Четвертичная структура. Основные статьи: Простые белки и Сложные белки. Основная статья: Биосинтез белка.

Белки выполняют в клетке много жизненных функций. Запишите функции белков, характерные для различных типов белковых молекул, заполнив таблицу:. Работайте индивидуально. Правильный ответ- 14 баллов. Работайте вместе с состав и строение белков доклад по биологии. Максимальное количество баллов по УЭ-3 — 14 баллов. Подведение итогов. Прочитайте цель урока. Достигли ли вы поставленной цели? В какой степени? Оцените свою работу на уроке. Если по итогам. Домашнее задание. Поработайте над терминами в конце параграфов.

Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы. Видеоурок по биологии 10

Другие похожие документы. Полнотекстовый поиск: Где искать:. Особенности проведения летней прогулки. Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин.

Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик. К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков.

Уже в г.

Методы и приемы исследования в дипломной работеРеферат роль екатерины 2 в истории россииРеферат источники статистической информации
Эссе на тему без здоровья невозможно и счастьеРеферат на тему история русской церквиКоллекторные двигатели переменного тока реферат
Реферат стихийные бедствия землетрясенияОтчет по практике на молочном производствеЭкологические последствия аварий на объектах атомной энергетики реферат
Понятие состава преступления рефератАрхитектура темы дипломных проектовДоклад колумб краткая биография
Наука в современном обществе контрольная работаПрофилактика нарушения осанки рефератПонятие и особенности административной ответственности контрольная работа

Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus В это же время Ж.

1307183

Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные образующие ионы группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические ионные взаимодействия.

Они участвуют в образовании водородных связей. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными состав и строение белков доклад по биологии связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные солевые и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде.

Видеоурок по биологии "Белки"

Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков.

Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали — 0, нм.

Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.

Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам. Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура.

Они не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции.

Скрытые категории: Страницы, использующие повторяющиеся аргументы в вызовах шаблонов Википедия:Статьи с некорректным использованием шаблонов:Cite web не указан язык Википедия:Статьи с нерабочими ссылками Страницы, использующие волшебные ссылки PMID Страницы, использующие волшебные ссылки ISBN Статьи со ссылками на Викисловарь Википедия:Избранные статьи по биологии Википедия:Избранные статьи по алфавиту. При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:.

Их свойства прочность, способность растягиваться зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани миозинкератин роговая ткань. Примером может служить макромолекула гемоглобина. Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:. Сложные могут включать ионы металла металлопротеиды или пигмент хромопротеидыобразовывать прочные комплексы с липидами липопротеинынуклеиновыми кислотами нуклеопротеидыа также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты фосфопротеидыуглевода гликопротеины или нуклеиновой кислоты геномы некоторых вирусов.

Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей.

Состав и строение белков доклад по биологии 3187